糖苷内切酶

-糖苷内切酶可从糖蛋白上裂解完整的聚糖-

在清洁制剂中具有高度稳定的酶-不含甘油，NaCl或其他添加剂（如EDTA）。

-测试所有酶是否存在蛋白水解或意外的糖苷活性

糖苷内切酶是糖蛋白分析中使用最广泛的酶。这些酶从糖蛋白中释放出完整的聚糖，而外切糖苷酶则释放出单个的单糖（即唾液酸，半乳糖，β-N-乙酰氨基葡糖胺，甘露糖等）。

尽管PNGase F实际上是酰胺酶，但由于它具有类似的裂解完整的N-连接聚糖的活性，因此通常被包括在酶类中。它在天冬酰胺氨基酸和N-连接聚糖的壳二糖核心的首个ß-N-乙酰氨基葡糖糖（GlcNAc）之间裂解。Endo F酶和Endo H在第一个GlcNAc和第二个GlcNAc之间切割N-连接的聚糖，留下亲水残基，这有助于增加去糖基化蛋白质的溶解度，减少蛋白质聚集物沉淀的可能性。PNGase F裂解所有N-连接的聚糖，而Endo H和Endo F酶去除特定类型的N-连接的聚糖。PNGase F不会去除植物糖蛋白上常见的含有α-（1,3）-连接的岩藻糖的寡糖。

这种酶的分类中还包括O-糖苷酶，其从丝氨酸或苏氨酸氨基酸中去除了核心1 O-连接的聚糖（Gal-β1,3-GalNAc）。通常，O-连接的聚糖含有在分支和线性连接中均与半乳糖连接的另外的单糖，需要使用外切糖苷酶，例如唾液酸酶和半乳糖苷酶来除去另外的糖。